描述
开 本: 16开纸 张: 胶版纸包 装: 精装是否套装: 否国际标准书号ISBN: 9787508860213丛书名: 软物质前沿科学丛书“十三五”国家重点出版物出版规划项目国家出版基金项目
内容简介
《蛋白质的结构、功能与运动》是一本实用的蛋白质科学教材，从蛋白质的底层分子结构到高层相互作用、从基于物理学的结构测定到基于计算机科学的结构预测、从蛋白质的能量学稳态到热力学动态，多个方面诠释了蛋白质的序列，结构与功能之间的联系。《蛋白质的结构、功能与运动》共8章，依次为蛋白质的简介，蛋白质的结构，蛋白质结构测定及预测的方法，蛋白质的能量学及稳定性，蛋白质结构动力学，非球状蛋白，膜蛋白，蛋白质与配体的相互作用。
目 录
目录
丛书序
译者序
第1章 引言 1
1.1 蛋白质在生物体内的重要性 1
1.1.1 生命，蛋白质与神秘力量 1
1.1.2 生物体的分子组织 2
1.1.3 蛋白质具备多种生物功能 7
1.1.4 蛋白质具有生理与进化意义上的重要性 33
1.1.5 蛋白质具有医学、工业与社会意义上的重要性 34
1.2 结构复杂性与其对蛋白质功能的作用 37
1.3 生物分子内部原子的非共价相互作用 40
1.3.1 静电相互作用 41
1.3.2 范德瓦耳斯相互作用 54
1.3.3 非极性相互作用与疏水效应 55
1.3.4 总结 58
1.4 概要 58
1.5 本书的章节组织 59
参考文献 59
第2章 蛋白质结构 66
2.1 简介 66
2.1.1 蛋白质结构中的层次 66
2.1.2 辅酶与辅基 67
2.2 一级结构 72
2.2.1 氨基酸及其性质 72
2.2.2 肽键 100
2.3 二级结构 103
2.3.1 α螺旋 106
2.3.2 非α螺旋 114
2.3.3 β构型 117
2.3.4 为何是螺旋与折叠（构成了蛋白质的主体结构)？ 119
2.3.5 回折转角 122
2.3.6 氨基酸的二级结构倾向性 123
2.4 三级结构 127
2.4.1 三级结构的基本特性 130
2.4.2 蛋白质的架构 132
2.4.3 蛋白质结构与功能的进化保守性 160
2.4.4 蛋白质结构内部的水分子 166
2.5 四级结构 167
2.5.1 简介 167
2.5.2 基本特征 169
2.5.3 四级结构的优势 in
2.6 翻译后修饰 174
2.6.1 筒介 174
2.6.2 磷酸化 175
2.6.3 糖基化 178
2.6.4 酰基化 180
2.6.5 烷基化 182
2.6.6 羟基化和氧化 183
2.6.7 蛋白质水解作用 184
2.6.8 酰胺化作用 184
2.6.9 金属离子的添加 184
2.6.10 混合修饰 187
2.6.11 后修饰所导致的病变 189
2.6.12 识别后修饰翻译 191
2.7 概要 192
参考文献 193
第3章 结构测定及预测的方法 211
3.1 简介 211
3.2 衍射/散射方法 212
3.2.1 X射线衍射 212
3.2.2 中子散射 217
3.2.3 电子显微镜（electron microscopy， EM) 219
3.3 光谱学方法 222
3.3.1 核磁共振（NMR)波谱学 222
3.3.2 电子顺磁共振（electron paramagnetic resonance， EPR)波谱学 226
3.3.3 从其他方法得出的信息 228
3.4 结构预测的计算方法 229
3.4.1 简介 229
3.4.2 物理方法 229
3.4.3 比较方法：同源建模 241
3.4.4 预测、评估和验证 244
3.5 结论 246
3.6 蛋白质数据库（PDB) 246
3.7 概要 248
参考文献 249
第4章 能量学和蛋白质稳定性 259
4.1 热力学基本原理 259
4.1.1 简介 259
4.1.2 自由能和自发过程 259
4.1.3 焓、熵和分子热力学 261
4.1.4 热力学和蛋白质结构 268
4.2 蛋白质稳定性及其牵涉的作用力 268
4.2.1 蛋白质有多稳定？ 268
4.2.2 主导驱动力 269
4.2.3 静电相互作用（ΔGelec) 272
4.2.4 范德瓦耳斯相互作用 276
4.2.5 总结和结论 277
4.3 蛋白质的变性与在条件下的适应性 278
4.3.1 将蛋白质变性作为一种实验工具 278
4.3.2 蛋白质对于环境的适应性 281
4.4 通过工业酶的蛋白质工程来增加结构的稳定性 283
4.4.1 工业中的酶 283
4.4.2 酶工程 283
4.4.3 提高稳定性酶的合理工程 284
4.5 概要 286
参考文献 287
第5章 蛋白质结构动力学 295
5.1 简介 295
5.2 蛋白质折叠 297
5.2.1 运动学观点 297
5.2.2 活体内的折叠 309
5.3 折叠状态动力学 312
5.3.1 自发动力学 315
5.3.2 影响蛋白质动力学的外部因素 322
5.4 研究蛋白质动力学的方法 340
5.4.1 研究慢速（毫秒级）与中速（纳秒至微秒级）运动的方法 340
5.4.2 研究快速（飞秒至皮秒）运动的方法 341
5.5 概要 342
参考文献 342
第6章 非球状蛋白 354
6.1 简介 354
6.2 纤维蛋白 355
6.2.1 细胞内外基于纤维的结构 355
6.2.2 纤维形成与纤维蛋白 367
6.2.3 球状蛋白和纤维蛋白之间的结构差异 367
6.2.4 螺旋蛋白α-角蛋白和肢原中的结构-功能关系 368
6.3 无内在结构的蛋白质 377
6.3.1 简介 377
6. 3. 2IUP和IDR的序列与结构组织 382
6.3.3 结构-功能关系 383
6.3.4 体内的IUP 388
6.4 概要 389
参考文献 390
第7章 膜蛋白 398
7.1 简介 398
7.2 生物膜的结构和组成形式 401
7.2.1 生物膜的大体结构和性质 401
7.2.2 脂双层的构成 403
7.2.3 脂双层中脂类的性质对脂双层性质的作用 407
7.3 膜蛋白结构的基本原理 412
7.3.1 概述 412
7.3.2 膜整合蛋白的结构 413
7.3.3 膜外周蛋白 430
7.4 蛋白质和膜的相互作用 432
7.4.1 脂双层对膜蛋白的作用 432
7.4.2 膜蛋白对脂双层的特性的影响 442
7.5 膜整合蛋白和多肽的结构与功能的关系 446
7.5.1 抗菌肽 446
7.5.2 G蛋白偶联受体 457
7.6 概要 479
参考文献 481
第8章 蛋白质与配体的相互作用 500
8.1 简介 500
8.2 蛋白质与配体结合的理论 502
8.3 蛋白质与配体结合的能量问题 504
8.3.1 总结合自由能 504
8.3.2 蛋白质与配体结合能的热力学决定因素 509
8.4 配体结合位点 511
8.4.1 几何互补性 512
8.4.2 静电相容性 513
8.4.3 蛋白质与配体结合的混乱性 522
8.5 蛋白质-蛋白质相互作用 523
8.5.1 概述 523
8.5.2 蛋白质-蛋白质结合结构域 524
8.5.3 结构-功能关系 524
8.6 药物-配体在药物作用和设计中的相互作用 533
8.6.1 源自蛋白质的疾病 533
8.6.2 药物如何运作 534
8.6.3 药物开发与设计 538
8.7 概要 560
参考文献 562
索引 574
丛书序
译者序
第1章 引言 1
1.1 蛋白质在生物体内的重要性 1
1.1.1 生命，蛋白质与神秘力量 1
1.1.2 生物体的分子组织 2
1.1.3 蛋白质具备多种生物功能 7
1.1.4 蛋白质具有生理与进化意义上的重要性 33
1.1.5 蛋白质具有医学、工业与社会意义上的重要性 34
1.2 结构复杂性与其对蛋白质功能的作用 37
1.3 生物分子内部原子的非共价相互作用 40
1.3.1 静电相互作用 41
1.3.2 范德瓦耳斯相互作用 54
1.3.3 非极性相互作用与疏水效应 55
1.3.4 总结 58
1.4 概要 58
1.5 本书的章节组织 59
参考文献 59
第2章 蛋白质结构 66
2.1 简介 66
2.1.1 蛋白质结构中的层次 66
2.1.2 辅酶与辅基 67
2.2 一级结构 72
2.2.1 氨基酸及其性质 72
2.2.2 肽键 100
2.3 二级结构 103
2.3.1 α螺旋 106
2.3.2 非α螺旋 114
2.3.3 β构型 117
2.3.4 为何是螺旋与折叠（构成了蛋白质的主体结构)？ 119
2.3.5 回折转角 122
2.3.6 氨基酸的二级结构倾向性 123
2.4 三级结构 127
2.4.1 三级结构的基本特性 130
2.4.2 蛋白质的架构 132
2.4.3 蛋白质结构与功能的进化保守性 160
2.4.4 蛋白质结构内部的水分子 166
2.5 四级结构 167
2.5.1 简介 167
2.5.2 基本特征 169
2.5.3 四级结构的优势 in
2.6 翻译后修饰 174
2.6.1 筒介 174
2.6.2 磷酸化 175
2.6.3 糖基化 178
2.6.4 酰基化 180
2.6.5 烷基化 182
2.6.6 羟基化和氧化 183
2.6.7 蛋白质水解作用 184
2.6.8 酰胺化作用 184
2.6.9 金属离子的添加 184
2.6.10 混合修饰 187
2.6.11 后修饰所导致的病变 189
2.6.12 识别后修饰翻译 191
2.7 概要 192
参考文献 193
第3章 结构测定及预测的方法 211
3.1 简介 211
3.2 衍射/散射方法 212
3.2.1 X射线衍射 212
3.2.2 中子散射 217
3.2.3 电子显微镜（electron microscopy， EM) 219
3.3 光谱学方法 222
3.3.1 核磁共振（NMR)波谱学 222
3.3.2 电子顺磁共振（electron paramagnetic resonance， EPR)波谱学 226
3.3.3 从其他方法得出的信息 228
3.4 结构预测的计算方法 229
3.4.1 简介 229
3.4.2 物理方法 229
3.4.3 比较方法：同源建模 241
3.4.4 预测、评估和验证 244
3.5 结论 246
3.6 蛋白质数据库（PDB) 246
3.7 概要 248
参考文献 249
第4章 能量学和蛋白质稳定性 259
4.1 热力学基本原理 259
4.1.1 简介 259
4.1.2 自由能和自发过程 259
4.1.3 焓、熵和分子热力学 261
4.1.4 热力学和蛋白质结构 268
4.2 蛋白质稳定性及其牵涉的作用力 268
4.2.1 蛋白质有多稳定？ 268
4.2.2 主导驱动力 269
4.2.3 静电相互作用（ΔGelec) 272
4.2.4 范德瓦耳斯相互作用 276
4.2.5 总结和结论 277
4.3 蛋白质的变性与在条件下的适应性 278
4.3.1 将蛋白质变性作为一种实验工具 278
4.3.2 蛋白质对于环境的适应性 281
4.4 通过工业酶的蛋白质工程来增加结构的稳定性 283
4.4.1 工业中的酶 283
4.4.2 酶工程 283
4.4.3 提高稳定性酶的合理工程 284
4.5 概要 286
参考文献 287
第5章 蛋白质结构动力学 295
5.1 简介 295
5.2 蛋白质折叠 297
5.2.1 运动学观点 297
5.2.2 活体内的折叠 309
5.3 折叠状态动力学 312
5.3.1 自发动力学 315
5.3.2 影响蛋白质动力学的外部因素 322
5.4 研究蛋白质动力学的方法 340
5.4.1 研究慢速（毫秒级）与中速（纳秒至微秒级）运动的方法 340
5.4.2 研究快速（飞秒至皮秒）运动的方法 341
5.5 概要 342
参考文献 342
第6章 非球状蛋白 354
6.1 简介 354
6.2 纤维蛋白 355
6.2.1 细胞内外基于纤维的结构 355
6.2.2 纤维形成与纤维蛋白 367
6.2.3 球状蛋白和纤维蛋白之间的结构差异 367
6.2.4 螺旋蛋白α-角蛋白和肢原中的结构-功能关系 368
6.3 无内在结构的蛋白质 377
6.3.1 简介 377
6. 3. 2IUP和IDR的序列与结构组织 382
6.3.3 结构-功能关系 383
6.3.4 体内的IUP 388
6.4 概要 389
参考文献 390
第7章 膜蛋白 398
7.1 简介 398
7.2 生物膜的结构和组成形式 401
7.2.1 生物膜的大体结构和性质 401
7.2.2 脂双层的构成 403
7.2.3 脂双层中脂类的性质对脂双层性质的作用 407
7.3 膜蛋白结构的基本原理 412
7.3.1 概述 412
7.3.2 膜整合蛋白的结构 413
7.3.3 膜外周蛋白 430
7.4 蛋白质和膜的相互作用 432
7.4.1 脂双层对膜蛋白的作用 432
7.4.2 膜蛋白对脂双层的特性的影响 442
7.5 膜整合蛋白和多肽的结构与功能的关系 446
7.5.1 抗菌肽 446
7.5.2 G蛋白偶联受体 457
7.6 概要 479
参考文献 481
第8章 蛋白质与配体的相互作用 500
8.1 简介 500
8.2 蛋白质与配体结合的理论 502
8.3 蛋白质与配体结合的能量问题 504
8.3.1 总结合自由能 504
8.3.2 蛋白质与配体结合能的热力学决定因素 509
8.4 配体结合位点 511
8.4.1 几何互补性 512
8.4.2 静电相容性 513
8.4.3 蛋白质与配体结合的混乱性 522
8.5 蛋白质-蛋白质相互作用 523
8.5.1 概述 523
8.5.2 蛋白质-蛋白质结合结构域 524
8.5.3 结构-功能关系 524
8.6 药物-配体在药物作用和设计中的相互作用 533
8.6.1 源自蛋白质的疾病 533
8.6.2 药物如何运作 534
8.6.3 药物开发与设计 538
8.7 概要 560
参考文献 562
索引 574
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